تحقیق کم خونی
فرمت فایل دانلودی: .zipفرمت فایل اصلی: Word
تعداد صفحات: 26
حجم فایل: 183 کیلوبایت
قیمت: 40000 تومان
دانلود تحقیق با موضوع کم خونی،
در قالب word و در 26 صفحه، قابل ویرایش.
بخشی از متن تحقیق:
اطلاعات اولیه
تقریبا تمامی اکسیژنی که در خون حمل می‌گردد، به هموگلوبین موجود در گلبولهای قرمز خون متصل می‌باشد. گلبولهای قرمز طبیعی انسان ، دیسکهای مقعرالطرفین کوچک با قطر 9 - 6 میکرومتر می‌باشند. این سلولها از سلولهای بنیادی پیش ساز به نام هموسیتوبلاستها در مغز استخوان ساخته میشوند. در طی فرایند بالغ شدن گلبولها ، سلولهای بنیادی تولید سلولهای دختری می‌نمایند که مقادیر زیادی هموگلوبین ساخته و سپس اندامکهای داخل سلولی مانند هسته ، میتوکندری و ... را از دست می‌دهند. فعالیت اصلی گلبول قرمز ، حمل هموگلوبین است که با غلظت بالا به صورت محلول در سیتوزول وجود دارد.اهمیت زیاد توالی اسید آمینه‌ای در تعیین ساختمانهای دوم ، سوم و چهارم پروتئینهای کروی و بنابراین اعمال بیولوژیک آنها به خوبی در بسیاری از بیماریهای خونی مانند کم خونی داسی شکل در انسان قابل شرح می‌باشد. از لحاظ ژنتیکی ، بیش از 300 نوع هموگلوبین شناخته شده در جمعیتهای انسانی وجود دارد. بیشتر این انواع ناشی از تفاوتهایی در یک ریشه اسید آمینه می‌باشند. در اغلب موارد این اثرات بر روی ساختمان و عملکرد جزئی بوده، ولی گاهی می‌تواند وخیم بوده و به بیماریهای خونی و کم خونی منجر شود.
تاریخچه
اولین قدم در درک ژنتیک امراض هموگلوبین در سال 1949 بوسیله "نیل" (Neel) برداشته شد. او نشان داد مبتلایان به اختلالات خونی که به مرض سلولهای داسی شکل معروف است نسبت به یک ژن که همین اختلال با شدت کمتر را در هر دو والد هتروزیگوس بوجود می‌آورد، به صورت هموزیگوس هستند. چند سال بعد (Pauling) و همکارانش مرض سلولهای داسی شکل را به عنوان نخستین بیماری مولکولی که در آن هموگلوبین غیر طبیعی باعث نقص می‌شد، تشخیص دادند. سپس اینگرام (Ingram) متوجه شد نقص هموگلوبین در مرض سلول داسی شکل در اثر جایگزینی فقط یکی از 287 اسید آمینه مولکول هموگلوبین است.
ساختمان و عمل هموگلوبین
هموگلوبین ناقل تنفسی در گلبولهای قرمز مهره‌داران و در برخی از بی‌مهره‌گان و در گره‌های ریشه خانواده نخود یافت میشود. مولکول دارای 4 قسمت است. هر واحد دارای 2 قسمت است: یک زنجیره پلی‌پپتید به نام گلوبین و یک گروه پروستتیک (غیر پروتئینی) به نام "هم" (Heme) که یک رنگدانه حاوی آهن است که با اکسیژن ترکیب شده و به مولکول قدرت انتقال اکسیژن می‌دهد. در تمام هموگلوبین‌ها قسمت "هم" یکسان است و تغییرات ژنتیکی فقط محدود به قسمت گلوبین می‌گردد.
در هموگلوبین افراد بالغ قسمت پروتئینی مولکول از دو نوع زنجیره پلی‌پپتیدی ساخته شده: زنجیره آلفا دارای 141 اسید آمینه که ژن آن روی کروموزوم 16 قرار دارد و زنجیره بتا دارای 146 اسیدآمینه که ژن آن روی کروموزوم 11 قرار دارد. از نظر انتخاب طبیعی ، تعداد جایگزینیهای اسیدهای آمینه در ساختار هموگلوبین محدود است. فقط آن گروه از جایگزینی‌هایی که به عمل مولکول آسیبی نمی‌‌رسانند می‌توانند باقی بمانند. موضع اتصال آهن در انواع زنجیره‌های گلوبین انسان و دیگر گونه‌های مهره داران ثابت است. بیشتر هموگلوبین‌های غیر طبیعی در اثر جهشهای نقطه‌ای در ژنهای ساختمانی که ترتیب آمینو اسید را در یکی از زنجیره‌ها کد می‌کند اتفاق می‌افتد و بعضی دیگر در اثر مکانیزمهای مولکولی دیگر بوجود می‌آیند.
پرداخت با کلیه کارتهای عضو شتاب امکان پذیر است.
